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La luz que "enciende" la virulencia de una plaga

Científicos argentinos caracterizaron a nivel atómico los estados que adopta una proteína que funciona como sensor en la podredumbre negra
13 de diciembre 2021 · 05:50hs

Por primera vez, un equipo de científicos argentinos fue capaz de caracterizar a nivel atómico los diferentes estados que adopta una proteína que funciona como sensor de luz roja en la bacteria responsable de la podredumbre negra de las plantas crucíferas, una enfermedad que genera pérdidas millonarias en productores de brócoli, repollitos de Bruselas, repollo, coliflor, rábano y otros cultivos.

Se trata de la bacteria Xanthomonas campestris pv. campestris. “En estudios previos establecimos que el fotorreceptor XccBphP regula la virulencia del patógeno frente a los cambios de luz ambientales. Si bien nuestro equipo no trabaja directamente en estrategias antimicrobianas contra Xanthomonas, la descripción que hicimos sobre los cambios a escala atómica que ocurren en este sensor de luz puede servir a otros científicos para diseñar estrategias de interferencia para disminuir su virulencia”, indicó Hernán Ruy Bonomi, director del estudio e investigador del Conicet en el Laboratorio de Inmunología y Microbiología Molecular (LIMM) liderado por Fernando Goldbaum en la Fundación Instituto Leloir (FIL).

Ojo molecular

Los investigadores lograron describir a escala atómica la conformación estructural del “bacteriofitocromo” o fotorreceptor bacteriano “XccBphP” cuando adopta diferentes estados en función de las variaciones lumínicas del ambiente. En el llamado estado “Pr” absorbe luz roja y en el “Pfr” absorbe luz del rojo lejano. “Los cambios de conformación de estos receptores lumínicos influyen, por ejemplo, en la virulencia de la bacteria Xanthomonas campestris pv. campestris”, explicó Jimena Rinaldi, también directora del estudio e investigadora del Conicet en el LIMM de la FIL.

Para describir a nivel atómico los cambios que ocurren en el sensor de luz de la bacteria, los científicos utilizaron técnicas biofísicas y bioquímicas y emplearon cristalografía de rayos X, una técnica poderosísima para determinar la estructura de proteínas. La información recogida por ese equipo se procesó con métodos matemáticos y computacionales.

La descripción molecular del fotorreceptor XccBphP que realizamos descifra uno de los mayores enigmas sobre el mecanismo funcional de fitocromos y abre un nuevo horizonte en la caracterización de los procesos que regulan en bacterias y también en plantas y hongos donde se encuentran ampliamente distribuidos”, destacó Lisandro Otero, también director del trabajo, investigador del Conicet en el LIMM de la FIL e integrante de la Plataforma Argentina de Biología Estructural y Metabolómica Plabem.

Del estudio, publicado en “Science Advances”, también participaron Goldbaum, Sabrina Foscaldi, Giuliano Antelo, Sebastián Klinke, Maximiliano Sánchez-Lamas, del Instituto Leloir; Maria-Andrea Mroginski y Giovanni Battocchio, de la Universidad Técnica de Berlín; Germán Rosano, del Instituto de Biología Molecular de Rosario (IBR) y del Conicet; Serena Sirigu y Leonard Chavas, del Sincrotrón Soleil, en Francia; Lucas Defelipe, del Laboratorio Europeo de Biología Molecular (EMBL); y Adrián Vojnov y Valeria Conforte, del Instituto de Ciencia y Tecnología César Milstein, de la Fundación Pablo Cassará y del Conicet.

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